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2013-05-23 12:21
求翻译：Herein, we present results from mol. dynamics MD simulations (.apprx.1 ns) of the TEM-1 b-lactamase in aq. soln. Both the free form of the enzyme and its complex with benzylpenicillin were studied. During the simulation of the free enzyme, the conformation of the W loop and the interresidue contacts defining the comple是什么意思？ 待解决
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Herein, we present results from mol. dynamics MD simulations (.apprx.1 ns) of the TEM-1 b-lactamase in aq. soln. Both the free form of the enzyme and its complex with benzylpenicillin were studied. During the simulation of the free enzyme, the conformation of the W loop and the interresidue contacts defining the comple
问题补充： |
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2013-05-23 12:21:38
在此，我们提出从摩尔结果。
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2013-05-23 12:23:18
此中，我们提出从mol的结果。动力学MD模仿(.apprx.1 ns)在aq的TEM-1 b-lactamase。soln.酵素的自由格式和它的与苄青霉素的复合体被学习了。在自由酵素的模仿时， W圈的相应一致和定义复杂H债券网络的interresidue联络在活跃站点是相当稳定的。有趣的是，水mol。
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2013-05-23 12:24:58
此中，我们提出结果从mol。 TEM-1 b-lactamase的 (动力学MD) 模仿.apprx.1 ns在aq。 soln. 自由形态酵素和它的复合体与苄青霉素被学习了。 在自由酵素的模仿期间， W圈的相应一致和定义复杂的interresidue联络在活跃站点H结合网络是相当稳定的。 有趣的是，水mol。 连接的Glu166和Ser70不交换与大块溶剂，强调它的结构和催化作用的相关性。 在基体面前， Ser130、Ser235和Arg244与b酮羧化物直接地互动通过H结合，而Lys234氨盐基小组有仅静电影响。 这些互作用与其他具体联络一起导致一个非常短的距离 (.apprx.3 .AN
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2013-05-23 12:26:38
在此，我们目前从分子动力学结果 MD 模拟 (。 apprx.1 ns） 的透射电镜-1 b-内酰胺酶在水溶液镀液中这种酶与青霉素及其络合物的自由形式进行了研究。在模拟中游离酶，构象的 W 循环和在活动网站中定义的复杂 H 债券网络 interresidue 联系人都相当稳定。最有趣的是，水分子连接 Glu166 和 Ser70 不交换用大容量的溶剂，强调其结构和催化的关联性。在承印物，Ser130，Ser235 和 Arg244 直接与交互通过 H-债券，b-内酰胺类羧酸 Lys234 铵组却只有静电的影响。这些以及其他特定联系人的交互结果在很短的距离 (。 apprx.3。ANG.）Ser
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2013-05-23 12:28:18
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